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2018年初级药师《基础知识》视频讲义第二章第一节:蛋白质的结构与功能

作者:初级药师 来源:原?#30784;?#26085;期:2018/10/31 21:31:19 人气:0 加入收藏 评论:0 标签:初级药师

第一节 蛋白质的结构与功能
  一、蛋白质的分子组成
  1.组成蛋白质的元素
  主要有碳、氢、氧、氮和硫。各种蛋白质中含氮量相近,平均为16%,因此测定生物样?#20998;?#30340;含氮量可得出蛋白质的大致含量:每克样品含氮的克数×6.25=蛋白质的克数/克样品。

  2.氨基酸是组成蛋白质的基本单位
  人体内组成蛋白质的氨基酸共有20种,均为L-α氨基酸(甘氨酸不含?#20013;?#30899;原子,无旋光性)。
  氨基酸按侧链的理化性质分为4类:
  ①非极性疏水性氨基酸:色氨酸、缬氨酸、脯氨酸、苯丙氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、蛋氨酸(甲硫氨酸)和丙氨酸;
  ②极性中性氨基酸:半胱氨酸、天冬酰胺、甘氨酸、苏氨酸、酪氨酸、谷氨酰胺和丝氨酸;(此处与教材不一致,教材有误,以老师讲解为准)
  ③酸性氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸;
  ④碱性氨基酸:?#34507;?#37240;、精氨酸和组氨酸。

  3.氨基酸属于两性电解质
  为兼性离子 色氨酸和酪氨酸280nm波长处有最大光吸收,而绝大多数蛋白?#35782;?#21547;有色氨酸和酪氨酸,因此紫外吸收法是分析溶液中蛋白质含量的简便方法。
  4.肽与肽键
  一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基脱去1分子水,所形成的酰胺键称为肽键。
  氨基酸通过肽键相连而成肽链,少于10个氨基酸的肽链称为寡肽,多于10个氨基酸的肽链称为多肽。
  多肽链中氨基末端写在左侧,羧基末端写在肽链的右侧,以氨基末端的氨基酸为1号对多肽链进行编号,从左向右顺序排列。
  二、蛋白质的分子结构
  1.蛋白质的一级结构
  多肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构,蛋白质一级结构中的主要化学键?#35831;?#38190;
  2.蛋白质的二级结构
  蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,也就是该肽链主链骨架原子的相对空间位置。蛋白?#35782;?#32423;结构包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。维持蛋白?#35782;?#32423;结构的化学键是氢键。

  3.蛋白质的三级结构
  整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键——疏水作用力、离子键、氢键和范德华力等。
  4.蛋白质的四级结构
  蛋白质分子中各亚基的空间分布及亚基接触?#35838;?#30340;布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。维系四级结构的作用力主要是疏水作用力,氢键和离子键也参与维持四级结构。
  并非所有蛋白?#35782;加?#22235;级结构。含有四级结构的蛋白质,单独的亚基一般没有生物学功能。

  5.蛋白质的空间构象
  蛋白质的空间构象由一级结构决定,常需分子伴侣(帮助多肽链正确折叠)的参与。其作用:
  ①可逆地与未折叠肽段结合防止错误的聚集发生,使肽链正确折叠;
  ②与错误聚集的肽段结合,使之解聚后,再诱导其正确折叠;
  ③促进对蛋白质分子中二硫键的正确形成。
  (1)肽单元:参与肽键的6个原子——Cα1C、0、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1Cα2在平面上所处的位置为反式构型,此同一平面上的6个原子构成肽单元。
  (2)模体
  在许多蛋白质分子中,2个或3个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个具有特殊功能的空间结构,称为模体。
  (3)结构域
  分子量大的蛋白质三级结构常可?#25351;?#25104;1个和数个球状或?#23435;?#29366;的区域,折叠得较为紧密,具有独立的生物学功能,称为结构域。
  三、蛋白质结构与功能的关系
  (一)蛋白质一级结构与功能的关系
  1.一级结构是空间构象的基础
  蛋白质变性后,空间结构被破坏,但一级结构不变,复性后空间结构再次形成,生物学活性?#25351;础?/span>
  2.镰刀形红细胞贫血
  人血红蛋白β亚基的第6位氨基酸的谷氨酸,被缬氨酸所取代。(记忆:镰刀割谷子,累了歇一会儿)

  (二)蛋白质空间结构与功能的关系
  血红蛋白(Hb)由2条α链和2条β链与辅基组成,通过血红蛋白中的Fe2+与氧结合,发挥运输氧的作用。
  1.协同效应 一个寡聚体亚基与其配体结合后,影响另一亚基与配体的结合能力,如果是促进作用,则称为正协同效应,反之则为负协同效应。如,Hb的第一个亚基与O2结合以后,促进了后续亚基与O2结合,即为正协同效应。
  2.别构效应 又称变构效应。一个蛋白?#35270;?#23427;的配体(或其他蛋白质)结合后,蛋白质的构象发生变化,使它更?#35270;?#21151;能需要,这一类变化称为别构效应。例如Hb是别构蛋白,小分子O2Hb的别构剂或称为效应剂。
  四、蛋白质的理化性质
  (一)蛋白质的两性电离
  蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,此时pH称为等电点(pI)。pH>pI,蛋白质带负电荷;pH<pI,蛋白质带正电荷。
  (二)蛋白质的胶体性质
  维持蛋白质溶液稳定的因素有两个:水化膜:蛋白质颗粒表面大多为亲水基团,可吸引水分子,使颗粒表面形成一层水化膜,从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集,防?#35895;?#28082;中蛋白质的沉淀析出。同种电荷:在pH≠pI的溶液中,蛋白质带有同种电荷。同种电荷相互排斥,阻止蛋白质颗粒相互聚集、沉淀。
  (三)蛋白质的变性与复性
  在某些物理和化学因素作用下,蛋白质的空间构象被破坏,其理化性质改变和生物活性丧失,称为变性。变性后,其溶解度降低,黏度增加,结晶能力消失,易被蛋白酶水解。变性的蛋白质?#23376;?#27785;淀,但是沉淀的蛋白质不一定变性。变性的蛋白质,只要其一级结构仍完好,可在一定条件下?#25351;?#20854;空间结构,随之理化性质和生物学性质也重现,这称为复性。
  (四)蛋白质的紫外吸收
  在280nm波长处有特征性吸收峰,可作蛋白?#35782;?#37327;测定。
  (五)蛋白质的呈色?#20174;?/span>
  有茚三酮?#20174;Γ?#21452;缩脲?#20174;?#31561;。

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